문서의 임의 삭제는 제재 대상으로, 문서를 삭제하려면 삭제 토론을 진행해야 합니다. 문서 보기문서 삭제토론 아미노산 (문단 편집) == 화학 구조 == 아미노산이라는 이름에서 알 수 있듯, [[아미노기]](-NH,,2,,)와 [[카복실기]](-COOH)기를 모두 가진 분자를 지칭하며, 일반적으로는 두 작용기가 하나의 탄소에 붙어있는 알파-아미노산(HOOC-CH(R)-NH,,2,,)을 일컫는다[* 참고로 아미노기와 카르복실기가 하나나의 탄소 사이에 붙는게 아니라, 아미노기와 카르복실기가 직접 붙은(H,,2,,NCOOH)는 아미노카르복실산 또는 카르바민산이라 하며 아미노산과는 다른 물질이다. 한편 카르바민산은 매우 불안정해서 유리된 형태로 존재하지 않는다.]. 때문에 [[양쪽성 물질|양쪽성 이온]][* Zwitter ion]이다. 아미노산의 아미노기(-N'''H''',,2,,)와 카복실기(-CO'''OH''')가 [[탈수 축합반응]]을 통해 중합하여 잔뜩 연결된 것이 단백질이며, 이러한 결합(R-C(=O)NHR')을 [[펩타이드 결합]]이라 한다. 대충 20가지 종류 정도의 아미노산이 생명체의 기본 구조를 형성하며, 일부 좀 이상하게 생긴 녀석들[* 셀레노시스테인, [[피롤라이신]] 등. 셀레노시스테인은 '''시스테인의 [[황(원소)|황]]이 [[셀레늄]]으로 바뀐 것'''이며, 피롤라이신은 [[라이신]] 끝부분에 케톤기와 피롤린, 메틸기 등이 붙은 별종이다. 셀레노시스테인(Selenocysteine, 기호는 Sec/U)은 모든 생명체에 공통적으로 발견되며, 일부 페록시데이즈(peroxidase)와 하이드로지네이즈(hydrogenase)의 활성 도메인을 구성하는 데 중요한 아미노산으로, 이 셀레노시스테인의 발견으로 인해서 셀레늄이 함유된 건강보조식품이 인기를 끌게 되었다. 물론 셀레늄을 과잉 복용하면 셀레늄중독(Selenosis) 증세를 보이며 죽을 수도 있으니 주의. 한편 파이롤라이신(Pyrrolysine, Pyr/O)은 일반 생명체에선 볼 수 없고 세균에서 종종 발견된다.]이 가끔 추가된다. 단, 아미노산이 모두 단백질의 구성 요소인 것은 아니며 단백질을 구성하지 않는 아미노산은 비단백 아미노산이라고 불린다. [[GABA]]가 체내에 존재하는 대표적인 비단백 아미노산 중 하나이다. 이렇게 20종류 이외의 아미노산이 존재하지 않는 이유는 폴리펩타이드 사슬을 공격해 구조적 불안정성을 야기하거나, 대사경로에서의 효율성이 떨어지기 때문이다. 생명 탄생 초창기에는 이보다 더 많은 아미노산을 쓰는 생명체가 있었을지도 모른다. 이와 같이 proteogenic α-amino acid가 20종류밖에 존재하지 않는 이유는 밝혀지지 않았으며, 생명과학 기술을 통해 인공적으로 다른 아미노산을 사용하도록 하더라도 별 문제가 생기지 않는다. 일례로 stop codon을 coding하거나[* ''Annu. Rev. Biochem.'' '''1996''', ''65'', 83. doi:10.1146/annurev.bi.65.070196.000503] four-base codon을 이용해[* ''Nature'', '''2010''', ''464'', 441. doi:10.1038/nature08817] 단백질에 [[비천연 아미노산]]을 도입한 다수의 연구가 존재한다[* 자세한 내용은 [[비천연 아미노산|해당 문서]] 참고.]. 이에 대한 이유를 설명하는 흥미로운 가설로 산화 저항성에 관한 것이 있다. 현존하는 단백질의 구조적 특징 대부분은 7-13개의 아미노산만으로 구현 가능하다는 것이 알려져 있으며[* ''J Mol Biol'' '''328''', ''2003'', 921. doi:10.1016/S0022-2836(03)00324-3][* ''Protein Eng.'' '''2000''', ''13'', 149. doi:10.1093/protein/13.3.149], 인공적으로 적은 수의 아미노산만을 이용해 단백질을 engineering하더라도 그 기능이 그대로 유지될 수 있음을 보고하는 연구도 존재한다[* ''Arch. Biochem. Biophys.'' '''2012''', ''526'', 16. doi:10.1016/j.abb.2012.06.009]. 이때 비교적 후기에 진화되었으며, 단백질 생산에 비필수적인 아미노산들은 공통적으로[* 단, [[페닐알라닌]] 제외] 산화되기 쉬워[* 해당 문헌에서는 HOMO-LUMO gap을 이용해 이를 평가했다.] 산소가 풍부했던 과거의 지구 환경에서 세포의 산화 스트레스를 줄임으로써 생존을 도왔을 것이라는 가설을 제시했다. 다만 해당 가설이 널리 합의된 것은 아님을 유의해야 하며, 자세한 내용은 원문[* open access이기에 결제 없이 열람할 수 있다. [[https://doi.org/10.1073/pnas.1717100115]]] 참고. 가장 간단한 아미노산인 카밤산[* 카이랄 탄소 없이 아미노기와 카복실기가 직접 결합한 것. 너무 불안정해서 단백질의 구성 성분은 못 되고, 따라서 보통 아미노산 취급도 안 해주는 경우가 많다.]과 [[글리신]][* 위의 식에서 R = H인 것.]을 빼면 모든 아미노산에서 카이랄 탄소가 [[이성질체|입체이성질 중심으로 비대칭성을 갖기 때문에]], 연결되는 방법에 따라 L형태와 D형태로 나뉜다. (명명법이 좀 여러 가지인데, 시계-반시계방향으로 분자를 돌려서 R/S로 명명하는 법, 통과한 빛이 돌아가는 방향에 따라 d/s로 명명하는 법, 기준 분자인 글리세랄데하이드에 비교해서 D/L로 명명하는 법이 있다.) 생명체의 단백질을 형성하는 아미노산은 거의 모두 L형태이다.[* 아미노산을 합성하는 효소의 구조상 D형태의 아미노산은 체내에서 합성될 수 없다. 단, 세균 등에서는 D형태의 아미노산도 존재한다. 대표적으로 [[펩티도글리칸]]이 있다. 또한 [[글리신]]은 비카이랄이므로 D/L의 구분이 없다.] 반대로 생명체가 사용하는 [[탄수화물]]의 구성요소들은 전부 D형태이다. 우주 어딘가에 이게 거꾸로 된 생태계가 있을지도 모르며, [[반물질]]로 생성된 반생명체보다는 가능성이 높을지도 모른다. 아미노산 중에 [[방향족]] 곁사슬을 가진 것으로는 [[티로신]], [[트립토판]], [[페닐알라닌]], [[히스티딘]]이 있다. 이 중 트립토판(인돌 고리)과 히스티딘(이미다졸 고리)은 질소가 방향족에 포함되는 헤테로고리 방향족이다. 아미노'산'이지만 정작 진짜 액성이 [[산(화학)|산성]]인 것은 곁사슬에 [[카복실기]]를 가지고 있는 [[글루탐산]]과 [[아스파르트산]] 둘뿐이며, [[아르기닌]], [[라이신]], [[히스티딘]]은 아예 [[염기(화학)|정반대의 액성]]을 띤다.저장 버튼을 클릭하면 당신이 기여한 내용을 CC-BY-NC-SA 2.0 KR으로 배포하고,기여한 문서에 대한 하이퍼링크나 URL을 이용하여 저작자 표시를 하는 것으로 충분하다는 데 동의하는 것입니다.이 동의는 철회할 수 없습니다.캡챠저장미리보기